Биологическая химия

МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА РФ 

 

ДЕПАРТАМЕНТ НАУЧНО-ТЕХНОЛОГИЧЕСКОЙ ПОЛИТИКИ 

И ОБРАЗОВАНИЯ 

 

САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ  
УНИВЕРСИТЕТ ВЕТЕРИНАРНОЙ МЕДИЦИНЫ 

 
 
 
 
 
 

Карпенко Л.Ю., Бахта А.А., Козицына А.И. 

 
 
 
 

БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ 

 

УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Санкт-Петербург 

2022 
 

УДК 577.1(075.8) 
ББК 28.072я73 
 

Авторы: 

Карпенко Л.Ю. – заведующий кафедрой биохимии и физиологии  

ФГБОУ ВО СПБГУВМ, профессор, д.б.н.; 

Бахта А.А. – доцент кафедры биохимии и физиологии  

ФГБОУ ВО СПБГУВМ, доцент, к.б.н.; 

Козицына А.И. – доцент кафедры биохимии и физиологии  

ФГБОУ ВО СПБГУВМ, к.в.н.; 

Рецензент: 

Крячко О.В.., доктор ветеринарных наук, профессор, заведующий кафедрой 

патологической физиологии ФГБОУ ВО СПбГУВМ 

 
 
 

Карпенко, Л.Ю. Биологическая химия: учебное пособие /  

Л.Ю. Карпенко, А.А. Бахта, А.И. Козицына; МСХ РФ, СПбГУВМ. – 
Санкт-Петербург : Изд-во СПбГУВМ, 2022. – 228 с. 
 
 
 

Данное учебное пособие предназначено для работы студентов по 

основным разделам курса «Биологическая химия». Пособие включает в себя 
три раздела – «Статическая биохимия», «Динамическая биохимия» и 
«Частная биохимия» по мере увеличения сложности описываемых 
соединений и процессов. К каждому подразделу имеются вопросы для 
самопроверки студентов с целью наилучшего освоения полученного 
материала. 

Учебное пособие предназначено для студентов по направлению 

подготовки 36.03.01 – «Ветеринарно-санитарная экспертиза» (уровень 
бакалавриат) очной, заочной и очно-заочной форм обучения, аспирантов, 
лаборантов и научных работников. 
 
 
 
 
Рекомендовано для издания методическим советом ФГБОУ ВО СПбГУВМ  

Протокол № 8 от 12.10.2022 г. 

 
 
 
 

© ФГБОУ ВО СПбГУВМ, 2022 

ВВЕДЕНИЕ 

 

Биологическая химия – это наука, которая занимается изучением 

веществ, из которых построены живые организмы, а также химических 
реакций, проходящих в живом организме. Совокупность этих реакций 
представляет собой обмен веществ этого организма.  

В зависимости от объектов исследования различают биохимию 

человека и животных, биохимию растений, биохимию микроорганизмов. 
Биохимию делят на статическую биохимию, которая изучает химический 
состав и свойства веществ живых организмов, и динамическую биохимию, 
которая изучает превращения веществ в процессе жизнедеятельности. 
Выделяют разделы биохимии по направленности исследований. 

Техническая биохимия разрабатывает биохимические основы тех 

отраслей промышленности, где перерабатываются сырье и материалы 
биологического происхождения (хлебопечение, сыроварение, виноделие и 
т.д.). Медицинская биохимия изучает биохимические процессы в 
организме человека в норме и при патологии. 

Эволюционная биохимия сопоставляет состав и пути превращения 

веществ и энергии различных систематических групп живых организмов в 
эволюционном плане. 

Квантовая 
биохимия 
исследует 
свойства, 
функции 
и 
пути 

превращения 
различных 
веществ 
живых 
организмов 
в 
связи 
с 

электронными характеристиками этих веществ, полученными с помощью 
квантово- механических расчетов. 

Энзимология изучает структуру, свойства и механизм действия 

энзимов (ферментов) – биологических катализаторов. 

Обмен веществ представлен обменом углеводов, липидов, белков и 

минеральных 
веществ. 
Регуляцию 
обмена 
веществ 
осуществляют 

ферменты, витамины, гормоны. 

Единый процесс обмена веществ и энергии слагается из двух 

противоположных процессов:  

• 
ассимиляции (анаболизм, синтез)  

• 
диссимиляции (катаболизм, распад) 

Биохимические процессы лежат в основе технологий пищевой 

промышленности: сыроварения, виноделия, хлебопечения, пивоварения, 
производства чая, жиров и масел, переработки молока, мяса и рыбы, 
плодов и овощей, производства крахмала и патоки. Биохимические знания 
необходимы 
при 
организации 
кожевенного 
производства, 
при 

изготовлении 
меховых 
изделий, 
обработке 
натурального 
шелка, 

хлопчатобумажных тканей. Широкое распространение получили такие 
биохимические производства, как изготовление антибиотиков, витаминов, 
органических кислот, кормового белка. Знания, полученные в изучении 
обмена веществ растений и животных, дали возможность получения 
больших урожаев с высоким качеством.  

Знание биологической химии для ветеринарно-санитарного эксперта 

состоит в двух основных аспектах: 1) биохимия основных обменных 
процессов животных и 2) биохимические процессы при хранении и 
переработке 
пищевых 
продуктов 
и 
сельскохозяйственного 
сырья 

(техническая биохимия). 

При 
изучении 
биохимии 
животных 
необходимо 
усвоить 

биохимические свойства и обменные процессы основных пищевых 
веществ – белков, жиров, углеводов, роль витаминов, ферментов, 
минеральных веществ и гормонов в метаболических процессах. 

Во второй части студенты изучают вопросы влияния отдельных 

пищевых веществ продовольственных товаров и сельскохозяйственного 
сырья на их технологические достоинства, качество и стабильность, что 
имеет большое значение при их переработке в пищевой промышленности 
и общественном питании, а также для организации их надлежащего 
хранения. Здесь же рассматриваются вопросы влияния ферментов на 
качество получаемых при переработке сырья пищевых продуктов. При 
этом рассматриваются как положительные стороны участия ферментов в 
формировании качества пищевых продуктов при их получении, так и 
отрицательные стороны. Данные темы продолжают рассматриваться в 
разделе пищевой химии. 
 

РАЗДЕЛ 1. СТАТИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ 

 

Статическая биохимия (биоорганическая химия) – наука о химическом 

составе организмов и структур составляющих их молекул (белков, 
аминокислот, нуклеиновых кислот, нуклеотидов, углеводов и их производных, 
липидов, витаминов, гормонов). Еѐ основные объекты – биополимеры, 
превращения которых составляют химическую сущность биологических 
процессов, и биорегуляторы, которые химически регулируют обмен веществ. 

 

1.1. БЕЛКИ 

Белки (протеины) – это высокомолекулярные полимерные соединения, 

гидролизирующиеся до аминокислот. Для живых организмов они являются 
первенствующими и по содержанию, и, особенно, по значению. В организме 
животных белков содержится до 40-50% и более на сухую массу, меньше у 
растений – до 20-35%. 

1.1.1. Биологическая роль белков 

Белки – важнейшие вещества, входящие в состав живых систем. Они 

обладают многими свойствами и функциями, отсутствующими у других 
органических соединений. 

1. Строительная, 
структурная 
функция. 
Белки 
образуют 
основу 

протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами являются 
основным структурным материалом всех клеточных мембран, всех органелл. 

2. Каталитическая функция. Ферменты являются белками, простыми или 

сложными. Биохимические реакции катализируются белками- ферментами. 

3. Двигательная функция. Все формы движения в живой природе (работа 

мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших, движение протоплазмы в 
клетке и т.д.) проводятся белковыми структурами клеток. 

4. Транспортная функция. Белок крови гемоглобин транспортирует 

кислород от легких к тканям и органам. Перенос жирных кислот по организму 
происходит с участием другого белка крови – альбумина. Есть белки крови, 
транспортирующие липиды, железо, стероидные гормоны. Перенос многих 
веществ 
через 
клеточные 
мембраны 
осуществляют 
особые 
белки- 

переносчики. 

5. Защитная 
функция. 
Белки 
являются 
важнейшими 
факторами 

иммунитета (антитела и система комплемента). Процесс свертывания крови, 
защищающий организм от ее потери, основан на превращениях белка крови 
фибриногена. Эти превращения осуществляются с участием белка тромбина и 
большого числа других факторов свертывания, тоже являющихся белками. 
Внутренние стенки пищевода, желудка выстланы защитным слоем слизистых 
белков-муцинов. Токсины многих видов организмов, защищающих их в борьбе 
за существование, тоже являются белками – змеиные яды, бактериальные 
токсины. Основу кожи, предохраняющей тело животных от многих внешних 
воздействий, составляет белок коллаген. Кератин – белок волосяного 
защитного покрова. 

6. Гормональная функция. Ряд гормонов по строению относится к 

белкам – инсулин, или к пептидам – адренокортикотропный гормон, 
окситоцин, вазопрессин и др. 

7. Запасная функция. Способны образовывать запасные отложения 

овальбумин яиц, казеин молока, многие белки семян растений. 

8. Опорная функция. Сухожилия, суставные сочленения, кости скелета, 

копыта образованы в большей части белками. 

9. Рецепторная функция. Многие белки (особенно гликопротеины, 

лектины) осуществляют функцию избирательного узнавания и присоединения 
отдельных веществ. 

10. 
Регуляторное 
действие 
белков 
не 
заканчивается 
только 

каталитическим и гормональным. Изучена очень важная группа белков – 
регуляторов активности генома. Некоторые полипептиды играют роль 
ингибиторов ферментов и таким путем регулируют их действие. Очень 
интересны исследования так называемых мозгоспецифических белков (МСБ). 
Иммунохимические методы их анализа в спинномозговой жидкости и крови 
позволили установить наличие корреляции между содержанием отдельных 
групп МСБ и поведением, некоторыми сторонами психики. 

11. 
Энергетическая функция. В организме человека в среднем при 

окислении 1 г белков выделяется 4,1 ккал (17,2 кДж). 

Можно указать и на другие функции белков, в частности, участие их в 

размножении, поддержании осмотического давления, поведенческих реакциях 
человека и животных. Через специфические белковые образования – 
рецепторы (зрительные, тактильные, термические, обоняния) осуществляется 
взаимосвязь организма с окружающей средой и т.д. 

Белки имеют большое народнохозяйственное значение, так как являются 

важнейшими 
компонентами 
пищи 
человека 
и 
сельскохозяйственных 

животных. Массовые эпидемии, небольшая средняя продолжительность жизни 
населения некоторых бывших колониальных стран связаны с хроническим 
белковым голоданием (недостатком животных белков). От содержания белков в 
корме зависит продуктивность сельскохозяйственных животных. Технология 
многих производств строится на переработке белков, изменении их свойств: в 
кожевенной промышленности, при выделке мехов, натурального шелка. В 
хлебопекарном производстве важную роль играют свойства белков муки. 

1.1.2. Аминокислоты 

Рассмотрение строения и свойств белков удобнее начинать с 

характеристики их структурных элементов – аминокислот. К настоящему 
времени описано около 200 природных аминокислот, выделенных из 
животного и растительного материала.  

Все природные аминокислоты делят на две группы: протеиногенные, 

или белковые (обнаружены только в белках), и непротеиногенные, или 
небелковые (в белках не обнаружены). 

Аминокислоты – это органические соединения, в молекуле которых 

одновременно присутствуют основная аминогруппа (−NH2) и кислотная 

карбоксильная 
группа 
(−СООН). 
В 
соответствии 
с 
международной 

номенклатурой атомы углерода главной цепи нумеруют цифрами, начиная с 
атома углерода карбоксильной группы. В рациональной номенклатуре 
нумерацию начинают с атома углерода, следующего за карбоксильной группой, 
и используют буквы греческого алфавита (см. рис. 1). 

 

Рис. 1. Номенклатура аминокислот 

Из белков при помощи гидролиза выделено 20 аминокислот, которые 

представляют собой карбоновые кислоты, замещенные в α-положении (или в 
положении 2) аминогруппой. Общая формула аминокислот представлена на 
рис. 2. 

 

Рис. 2. Общая формула аминокислот 

 

Рис. 3. Роль аминокислот в организме 

Аминокислоты, входящие в состав белков, называют стандартными, 

протеиногенными или нормальными. Каждая из них имеет тривиальное 
название 
и 
условное 
сокращенное 
обозначение. 
Все 
стандартные 

аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода в  
α-положении (атом углерода, с которым связаны четыре разные замещающие 
группы) и, следовательно, оптически активны. Они способны вращать 
плоскость поляризованного луча света в разные стороны, существовать в виде 

пары энантиомеров D и L, относящихся друг к другу как предмет и его 
зеркальное изображение (или как правая и левая рука). Заглавные буквы D и L 
указывают на конфигурацию молекулы (см. рис. 4). 

 

Рис. 4. Оптическая изомерия аминокислот. Расположение аминогруппы справа  

от оси СООН─R соответствует D-аминокислоте, слева - L аминокислоте 
Классификация аминокислот по биологической ценности включает три 

группы: 
 незаменимые (жизненно необходимые) аминокислоты. В организме не 

синтезируются и должны поступать с пищей. Растения (продуценты) 
синтезируют все аминокислоты. Для различных видов животных набор 
незаменимых аминокислот различается. Недостаток в пище таких 
аминокислот приводит к задержке роста, расстройству биосинтеза белков, 
возникновению заболеваний и т.д.; 

 полузаменимые (условно незаменимые) аминокислоты. К ним относятся 

аминокислоты, биосинтез которых в организме есть, но синтезируются они 
в недостаточном количестве; 

 заменимые аминокислоты – в организме синтезируются.  

С понятиями заменимые и незаменимые аминокислоты связаны понятия 

полноценные и неполноценные белки. Полноценными называют белки, 
содержащие все незаменимые аминокислоты. Белки, не содержащие хотя бы 
одну незаменимую аминокислоту, называют неполноценными. Например, 
триптофан отсутствует в желатине, зерне кукурузы, белках яблок. На 
основании аминокислотного состава суммарного белка определенного 
пищевого продукта можно говорить лишь о его меньшей или большей 
биологической ценности. Биологическая ценность белка – это интегральный 
показатель, который определяется качеством (аминокислотным составом) и 
количеством белка в рационе, перевариваемостью белка в желудочно-
кишечном тракте, скоростью всасывания аминокислот и последующим 
использованием их на нужды организма. Высокую биологическую ценность 
имеют белок куриного яйца и белок молока. Эти белки содержат незаменимые 
аминокислоты не только в достаточном количестве, но и в необходимом для 
человека соотношении.  

Низкая ценность многих белков связана с небольшим содержанием в них 

незаменимых аминокислот, т.е. лимитирующих (главным образом лизина, 
метионина, триптофана и треонина). 

Помимо белковых аминокислот существуют также и небелковые – из 

животных, растений и микроорганизмов выделено свыше 150 аминокислот, 
которые существуют в клетке в свободном или связанном виде, но никогда не 

обнаруживаются в составе белков. Многие из этих аминокислот участвуют в 
качестве промежуточных продуктов в различных реакциях обмена веществ или 
служат предшественниками других соединений. 

1.1.3. Пептиды 

Пептидная связь образуется в результате реакции конденсации между 

двумя молекулами α-аминокислот, в результате которой выделяется молекула 
воды, образующаяся за счет аминогруппы предыдущей аминокислоты и 
карбоксильной 
группы 
последующей 
аминокислоты. 
Возникающая 

ковалентная азот-углеродная (−СО−NH−) связь называется пептидной 
(амидной) связью. 

 

Рис. 5. Реакция формирования дипептида.Обратите внимание на пептидную связь 

Образование пептидной связи в белках происходит только за счет 

взаимодействия α-аминогруппы и карбоксильной группы α-аминокислот. 
Соединение, 
образованное 
в 
результате 
реакции 
конденсации 
двух  

α-аминокислот, называют дипептидом. На одном конце его молекулы 
находится свободная α-аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная 
группа, за счет которой дипептид может вступать в реакцию конденсации с 
новой молекулой α-аминокислоты и, образуя пептидную связь, превращается в 
трипептид и т.д. Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида, 
называют аминокислотными остатками. 

Известно, что пептидная связь имеет характер частично двойной связи 

(промежуточной между простой и двойной), поэтому вокруг нее не может 
происходить свободного вращения (см. рис. 6). 

 

Рис. 6. Схема простой и двойной пептидной связи 

В результате все четыре атома пептидных групп лежат в одной 

плоскости, причем кислород СО-группы и водород NH группы могут 
находиться относительно пептидной связи в цис- или транс-конфигурации, из 
которых только транс-конфигурация встречается в белках и природных 
пептидах – см. рис. 7. 

 

Рис. 7. Взаимный переход цис- и транс-конфигурации пептидной связи 

Жесткий плоскостной (планарный) характер пептидных связей имеет 

важное значение для структуры белков. 

Аминокислоты, соединяясь друг с другом пептидными связями, 

образуют пептиды. По числу аминокислотных остатков, содержащихся в 
пептиде, различают ди-, три-, тетра-, ... нона-, декапептиды и т.д. Пептиды, в 
молекулах которых меньше 10 аминокислотных остатков, условно относят к 
олигопептидам; пептиды, построенные из большего числа аминокислотных 
остатков (до 50), – к полипептидам. 

Названия отдельных пептидов составляют следующим образом: 

аминокислоты, карбоксильные группы которых участвуют в образовании 
пептидных связей, рассматриваются как ацильные радикалы и приобретают 
окончание «-ил»; аминокислота (последняя), карбоксильная группа которой в 
реакции не участвует, сохраняет свое первоначальное название. Например, 
пептид, состоящий из остатков аланина, серина, глицина и цистеина, носит 
название аланил-серил-глицил-цистеин (сокращенно: ала-сер-гли-цис) – см. 
рис. 8. 

 

Рис. 8.Пептид аланил-серил-глицил-цистеин (сокращенно: ала-сер-гли-цис) 

 

1.1.4. Строение белковой молекулы 

Образованные аминокислотами полимеры называются пептидами или 

белками в зависимости от числа входящих в них структурных единиц. Условно 
принято, что пептиды, содержащие до 20 аминокислотных остатков, относятся 
к олигопептидам, среди них различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д. 
Полипептиды имеют в молекуле от 20 до 50 аминокислотных остатков. 
Пептидные цепи, объединяющие более 50 аминокислот и имеющие 
молекулярную массу свыше 6 тыс., относятся к белкам. 

Самый низкомолекулярный белок – гормон инсулин, состоящий из  

51 аминокислотного остатка. Число аминокислотных звеньев в белке может 
доходить до нескольких сотен и даже тысяч. Количество видов белков в 
природе огромно, их разнообразие связано с различным набором аминокислот, 
входящих в белок, и порядком их чередования в молекуле. Так, уже из трех 
аминокислот можно получить 6 различных трипептидов, из четырех –  
24 тетрапептида, пяти – 120 пентапептидов, из 11-40 млн. изомеров, а из  
20 разных аминокислот, каждая из которых встречается только один раз, 
теоретически может образовываться астрономическое число (2×1018) изомеров. 
Однако в живой природе реализуется только малая доля возможных изомеров. 

Для описания строения белковых молекул были введены понятия о 

первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурах – см. рис. 9. 

Первичная структура. Под первичной структурой белковой молекулы 

понимают порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи (или